| Summary: | La lec tina de la semilla de E. costaricensis se purificó a partir del extracto crudo mediante filtración por Sephadex G-loo y cromatografía por DEAE-Sephadex A-50. La electroforesis en gel de acrilamida (PAGE) demostró la presencia de una única banda proteica. El isoelectroenfoque analítico demostró la presencia de cuatro isolectinas. La masa relativa obtenida por filtración en Sephadex fue de 58 leDa y por PAGE en condiciones reductoras de 29.5 leDa. La proteína es fundamentalmente un dímero no unido por enlaces disulfuro, con un contenido de 6.5 % de azúcares neutros. Es estable hasta 70°C y en un ámbito de pH de 2 a 10. Aglutina indistintamente los eritrocitos humanos y diferencia entre eritrocitos de origen animal, aglutinando los de conejo y pollo y no los de caballo, cabra, camero ni rata. La galactosa N-acetil-galactosamina, lactosa y el EDTA inhiben su acción aglutinante, los iones calcio y manganeso son activadores. No se encontró efecto vasopresor al inyectar la lectina intravenosamente en ratas.
|
|---|