Aislamiento, purificación y caracterización de una lectina de la semilla del poró, Erythrina costaricensis (Leguminosae)
La lec tina de la semilla de E. costaricensis se purificó a partir del extracto crudo mediante filtración por Sephadex G-loo y cromatografía por DEAE-Sephadex A-50. La electroforesis en gel de acrilamida (PAGE) demostró la presencia de una única banda proteica. El isoelectroenfoque analítico demostr...
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Universidad de Costa Rica
1991
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RBT245632022-05-20T14:07:11Z Aislamiento, purificación y caracterización de una lectina de la semilla del poró, Erythrina costaricensis (Leguminosae) Aislamiento, purificación y caracterización de una lectina de la semilla del poró, Erythrina costaricensis (Leguminosae) Nanne Echandi, C I Aragón Ortiz, F La lec tina de la semilla de E. costaricensis se purificó a partir del extracto crudo mediante filtración por Sephadex G-loo y cromatografía por DEAE-Sephadex A-50. La electroforesis en gel de acrilamida (PAGE) demostró la presencia de una única banda proteica. El isoelectroenfoque analítico demostró la presencia de cuatro isolectinas. La masa relativa obtenida por filtración en Sephadex fue de 58 leDa y por PAGE en condiciones reductoras de 29.5 leDa. La proteína es fundamentalmente un dímero no unido por enlaces disulfuro, con un contenido de 6.5 % de azúcares neutros. Es estable hasta 70 oC y en un ámbito de pH de 2 a 10. Aglutina indistintamente los eritrocitos humanos y diferencia entre eritrocitos de origen animal, aglutinando los de conejo y pollo y no los de caballo, cabra, camero ni rata. La galactosa N-acetil-galactosamina, lactosa y el EDTA inhiben su acción aglutinante, los iones calcio y manganeso son activadores. No se encontró efecto vasopresor al inyectar la lectina intravenosamente en ratas. La lec tina de la semilla de E. costaricensis se purificó a partir del extracto crudo mediante filtración por Sephadex G-loo y cromatografía por DEAE-Sephadex A-50. La electroforesis en gel de acrilamida (PAGE) demostró la presencia de una única banda proteica. El isoelectroenfoque analítico demostró la presencia de cuatro isolectinas. La masa relativa obtenida por filtración en Sephadex fue de 58 leDa y por PAGE en condiciones reductoras de 29.5 leDa. La proteína es fundamentalmente un dímero no unido por enlaces disulfuro, con un contenido de 6.5 % de azúcares neutros. Es estable hasta 70°C y en un ámbito de pH de 2 a 10. Aglutina indistintamente los eritrocitos humanos y diferencia entre eritrocitos de origen animal, aglutinando los de conejo y pollo y no los de caballo, cabra, camero ni rata. La galactosa N-acetil-galactosamina, lactosa y el EDTA inhiben su acción aglutinante, los iones calcio y manganeso son activadores. No se encontró efecto vasopresor al inyectar la lectina intravenosamente en ratas. Universidad de Costa Rica 1991-06-01 info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion Article application/pdf https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24563 Revista de Biología Tropical; Vol. 39 No. 1 (1991): Volume 39 – Regular number 1 – June 1991; 15–21 Revista de Biología Tropical; Vol. 39 Núm. 1 (1991): Volumen 39 – Número regular 1 – Junio 1991; 15–21 Revista Biología Tropical; Vol. 39 N.º 1 (1991): Volume 39 – Regular number 1 – June 1991; 15–21 2215-2075 0034-7744 10.15517/rbt.v39i1 spa https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24563/24752 Copyright (c) 1991 Revista de Biología Tropical http://creativecommons.org/licenses/by/4.0 |
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Nanne Echandi, C I Aragón Ortiz, F |
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