Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)

Una enzima proteolítica del veneno de L.muta stenophrys fue aislada por filtración en Bio Gel P-l00 seguido por FPLC en columna MONO S. La enzima exhibió actividad proteolítica hacia la caseína hemoglobina y fibrinógeno con un pH óptimo alrededor de 10. La actividad proteolítica fue inhibida por el...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor principal:	Aragón-Ortiz, F
Formato:	Online
Idioma:	eng
Publicado:	Universidad de Costa Rica 1992
Acceso en línea:	https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24532

id	RBT24532
record_format	ojs
spelling	RBT245322022-05-20T14:15:49Z Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae) Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae) Aragón-Ortiz, F A proteolytic enzyme from L. muta stenophrys was isolated by gel filtration on Bio Gel P-l00 followed by FPLC on MONO S column. The enzyme exhibited proteolytic activity toward casein,hemoglobin and fibrinogen with a pH optimum around 10. The activity was inhibited by BDTA while trypsin inhibitors were not inhibitory. It is a glycoprotein, Mr 14 kDa with a high content of Asp,Glu,and Leu residues and a low content of Cys and Trp. The protease is devoid of myotoxic, hemorrhagic, esterolytic and amidolytic activities. It Iyses the alfa and beta chains of human fibrinogen and releases kinin from L.M.W. kininogen. No release of histamine was observed upon incubation with mast cells. Una enzima proteolítica del veneno de L.muta stenophrys fue aislada por filtración en Bio Gel P-l00 seguido por FPLC en columna MONO S. La enzima exhibió actividad proteolítica hacia la caseína hemoglobina y fibrinógeno con un pH óptimo alrededor de 10. La actividad proteolítica fue inhibida por el EDTA mientras que los inhibidores de tripsina no fueron efectivos. La enzima es una glicoproteína con una Mr 14 kDa,con alto contenido de residuos Asp, Glu y Leu y bajo contenido de Lys y Trp. La proteasa no presenta actividad miotóxica, hemorrágica,esterolítica ni amidolítica. Digiere las cadenas alfa y beta del fibrinógeno humano y libera quinina del quininógeno de bajo peso molecular. Cuando la enzima se incubó con células cebadas no se observó liberación de histamina. Universidad de Costa Rica 1992-08-01 info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion Article application/pdf https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24532 Revista de Biología Tropical; Vol. 40 No. 2 (1992): Volume 40 – Regular number 2 – August 1992; 209–213 Revista de Biología Tropical; Vol. 40 Núm. 2 (1992): Volumen 40 – Número regular 2 – Agosto 1992; 209–213 Revista Biología Tropical; Vol. 40 N.º 2 (1992): Volume 40 – Regular number 2 – August 1992; 209–213 2215-2075 0034-7744 10.15517/rbt.v40i2 eng https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24532/24724 Copyright (c) 1992 Revista de Biología Tropical http://creativecommons.org/licenses/by/4.0
institution	Universidad de Costa Rica
collection	Revista de Biología Tropical
language	eng
format	Online
author	Aragón-Ortiz, F
spellingShingle	Aragón-Ortiz, F Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
author_facet	Aragón-Ortiz, F
author_sort	Aragón-Ortiz, F
description	Una enzima proteolítica del veneno de L.muta stenophrys fue aislada por filtración en Bio Gel P-l00 seguido por FPLC en columna MONO S. La enzima exhibió actividad proteolítica hacia la caseína hemoglobina y fibrinógeno con un pH óptimo alrededor de 10. La actividad proteolítica fue inhibida por el EDTA mientras que los inhibidores de tripsina no fueron efectivos. La enzima es una glicoproteína con una Mr 14 kDa,con alto contenido de residuos Asp, Glu y Leu y bajo contenido de Lys y Trp. La proteasa no presenta actividad miotóxica, hemorrágica,esterolítica ni amidolítica. Digiere las cadenas alfa y beta del fibrinógeno humano y libera quinina del quininógeno de bajo peso molecular. Cuando la enzima se incubó con células cebadas no se observó liberación de histamina.
title	Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
title_short	Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
title_full	Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
title_fullStr	Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
title_full_unstemmed	Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
title_sort	characterization of a proteolytic enzyme from lachesis muta venom (serpentes: viperidae)
title_alt	Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
publisher	Universidad de Costa Rica
publishDate	1992
url	https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24532
work_keys_str_mv	AT aragonortizf characterizationofaproteolyticenzymefromlachesismutavenomserpentesviperidae
_version_	1810114969195249664

Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)

Ejemplares similares