Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae) - Aragón-Ortiz, F (Universidad de Costa Rica, 1992)
Una enzima proteolítica del veneno de L.muta stenophrys fue aislada por filtración en Bio Gel P-l00 seguido por FPLC en columna MONO S. La enzima exhibió actividad proteolítica hacia la caseína hemoglobina y fibrinógeno con un pH óptimo alrededor de 10. La actividad proteolítica fue inhibida por el EDTA mientras que los inhibidores de tripsina no fueron efectivos. La enzima es una glicoproteína con una Mr 14 kDa,con alto contenido de residuos Asp, Glu y Leu y bajo contenido de Lys y Trp. La proteasa no presenta actividad miotóxica, hemorrágica,esterolítica ni amidolítica. Digiere las cadenas alfa y beta del fibrinógeno humano y libera quinina del quininógeno de bajo peso molecular. Cuando la enzima se incubó con células cebadas no se observó liberación de histamina.