Estudios sobre la estabilidad del virus del rayado fino del maíz por degradación enzimática del ARN viral y microscopia electrónica de las partículas

En este trabajo hemos tratado de determinar más estrictamente la estabilidad de las cápsides del VRFM combinando la microscopia electrónica con técnicas enzimáticas que producen cambios detectables por espectro fotometría ultravioleta. Este procedimiento permite determinar las condiciones en que par...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Pereira, Reinaldo, León, Pedro
Formato:	Online
Idioma:	spa
Publicado:	Universidad de Costa Rica 1986
Acceso en línea:	https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24205

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spelling	RBT242052022-05-19T18:25:45Z Estudios sobre la estabilidad del virus del rayado fino del maíz por degradación enzimática del ARN viral y microscopia electrónica de las partículas Estudios sobre la estabilidad del virus del rayado fino del maíz por degradación enzimática del ARN viral y microscopia electrónica de las partículas Pereira, Reinaldo León, Pedro The stability of "Maize Rayado Fino Virus" capsids was studied correlating enzymatic degradation analysis of the RNA in full capsids with electron microscopy of negatively stained particles. The great thermal stability of pancreatic ribonuclease A, combined with the strong change in absorbance of the nucleic acids upon hydrolisis, provide a convenient assay for RNA release, which correlates with quantitative observations of the particles in the electron microscope. A repeatable transition between 75° and 80°C is observed with MRFV, presumably due to cooperative opening of the closed shell, followed by the release of the encapsidated RNA. En este trabajo hemos tratado de determinar más estrictamente la estabilidad de las cápsides del VRFM combinando la microscopia electrónica con técnicas enzimáticas que producen cambios detectables por espectro fotometría ultravioleta. Este procedimiento permite determinar las condiciones en que partículas virales llenas liberan sus ácidos nucléicos para que la ribonucleasa pancreática actúe monomerizándolos. La gran estabilidad técnica que presenta la ribonucleasa pancreática A, permite usarla sin peligro de inactivación. La hidrólisis del ARN produce un cambio en absorbancia que medimos a intervalos de tiempo y a diferentes temperaturas. Este cambio se debe al conocido "efecto hipocrómico", que depende de la mayor absorbancia de los monomeros libres, que del polímero. Universidad de Costa Rica 1986-11-01 info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion Article application/pdf https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24205 Revista de Biología Tropical; Vol. 34 No. 2 (1986): Volume 34 – Regular number 2 – November 1986; 163–166 Revista de Biología Tropical; Vol. 34 Núm. 2 (1986): Volumen 34 – Número regular 2 – Noviembre 1986; 163–166 Revista Biología Tropical; Vol. 34 N.º 2 (1986): Volume 34 – Regular number 2 – November 1986; 163–166 2215-2075 0034-7744 10.15517/rbt.v34i2 spa https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/24205/24320 Copyright (c) 1986 Revista de Biología Tropical http://creativecommons.org/licenses/by/4.0
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Estudios sobre la estabilidad del virus del rayado fino del maíz por degradación enzimática del ARN viral y microscopia electrónica de las partículas

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